CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

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CH 14. ACIDES AMINES, PEPTIDES ET PROTEINES

1. Acides aminés naturels

Les protéines sont des assemblages macromoléculaires biologiques formés par enchaînement d'acides aminés.

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Naturels = issus des protéines. α Aminoacides

C

COOH

R NH2H

α

Centre chiral

1. Acides aminés naturels

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Les acides aminés naturels ont la configuration qui correspond au L-glycéraldéhyde :

L-glycéraldéhyde L aminoacide

C

COOH

R

H2N HC

CHO

CH2OH

HO H

C

COOH

R

H2N H C

COOH

R NH2H=

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On dénombre 20 acides aminés naturels 12 sont synthétisés par l'organisme 8 sont issus de l'alimentation : les 8 acides aminés essentiels (soulignés dans les schémas).

A. Les acides aminés alkylés

Glycine (Gly)G

COOH

NH2

2.35

9.78

Alanine (Ala)A

COOH

NH2

2.35

9.87

Valine (Val)V

COOH

NH2

2.29

9.74

Leucine (Leu)L

COOH

NH2

2.33

9.74

Isoleucine (Ile)I

COOH

NH2

2.32

9.76

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B. Les acides aminés aliphatiques avec alcools

C. Les acides aminés soufrés

Sérine (Ser)S

COOH

NH2HO 2.19

9.21

Threonine (Thr)T

COOH

NH2HO 2.09

9.11

Cystéine (Cys)C

COOH

NH2HS 1.92

10.46 8.35

Méthionine (Met)M

COOH

NH2

S 2.13

9.28

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D. Acide aminé hétérocyclique

E. Acides aminés aromatiques

COOH

NH Proline (Pro)P 1.95

10.64

COOH

NH2

Phénylalanine (Phe)F

2.16

9.18

Tyrosine (Tyr)Y

COOH

NH2HO

2.20

9.11 10.13

Tryptophane (Trp)W NH

NH2

COOH2.43

9.44

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F. Aminodiacides et amides

Acide aspartique (Asp)D

HOOCCOOH

NH2

1.99

9.90 3.90

Acide glutamique (Glu)E

COOH

NH2

HOOC 2.10

9.47

4.07

Asparagine (Asn)N

COOH

NH2

H2N

O

2.10

8.84

Glutamine (Gln)Q

COOH

NH2

O

H2N2.17

9.13

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G. Diaminoacides

Lysine (Lys)K

COOH

NH2

H2N2.16

9.18

10.79

Arginine (Arg)R

COOH

NH2NHHN

NH2 1.82

8.99

12.48

Histidine (His) H

COOH

NH2N NH

1.80

9.33

6.04

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CH 14. ACIDES AMINES, PEPTIDES ET PROTEINES

1. Acides aminés naturels 2. Propriétés acide - base

Page 11: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

En raison de la présence simultanée des deux fonctions acide et base, les acides aminés ont un comportement amphotère: l'état de la molécule va dépendre du pH.

pH acide pH basique

forme dipolaire (zwitterion)

R

NH3+

COOH OH-

H+

R

NH3+

COO- R

NH2

COO-

OH-

H+

Page 12: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

R

NH3+

COOHH+

R

NH3+

COO-

+Ka1

R

NH2

COO-

R

NH3+

COO-

H++Ka2pH

0 0.5 1 1.5 2

Equiv. basepKa1 .piso .pKa2 .

R

NH2

COO-R

NH3+

COOH R

NH3+

COO-

Page 13: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

Papier

Ionsnégatifs

Ionspositifs

Point d'application

Papier

Ionsnégatifs

Ionspositifs

Point d'application

Dans l'eau, quel que soit le pH, les acides aminés sont des espèce chargées. On peut régler le pH pour atteindre le point isoélectrique mais en aucun cas, les espèces ne sont exemptes de charges.

pH 9-10 et >

pH = point isoélectrique

pH 2-3 et <

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Diacide aminé ou acide diaminé: !! à la séquence des pKa

Ex 1 : Acide aspartique 1) COOH proche de NH3+ : pKa1 = 2.09

2) autre COOH : pKa2 = 3.86 3) NH3

+ : pKa3 = 9.82 !!!!! Point isoélectrique : 3

NH3+

COO-HOOCOH

-

NH3+

COOHHOOC

pKa1 = 2.09

NH3+

COO--OOCOH-

NH3+

COO-HOOC

pKa2 = 3.86

NH3+

COO--OOC OH-

NH2

COO--OOC

pKa3 = 9.82

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Ex 2 : Lysine : 1) COOH : pKa1 = 2.18 2) NH3

+ voisin : pKa2 = 9.2

3) autre NH3+ : pKa3 = 10.8

!!!!! Point isoélectrique : 10

OH-

pKa1 = 2.18 NH3+

COO-H3N+

NH3+

COOHH3N+

NH3+

COO-H3N+ OH-

pKa2 = 9.2 NH2

COO-H3N+

OH-

pKa3 = 10.8NH2

COO-H3N+

NH2

COO-H2N

Page 16: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

Ex 3 : Arginine : 1) COOH : pKa1 = 1.8 2) NH3

+ : pKa2 = 9.0

3) Guanidinium : pKa3 = 12.5 !!!!! Point isoélectrique : 10.8

OH-

pKa1 = 1.8 NH3+

COO-NHH2N

NH2+

NH3+

COOHNHH2N

NH2+

OH-

pKa2 = 9.0NH3+

COO-NHH2N

NH2+

NH2

COO-NHH2N

NH2+

OH-

pKa3 = 12.5NH2

COO-NHH2N

NH2+

NH2

COO-NHH2N

NH

Page 17: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

Le groupe guanidine: plus basique que RNH2

(moins acide que RNH3+)

C NN

N

H

HH

H

CH2

........

C NN

N

H

HH

H

CH2

H

......H+

+

C NN

N

H

HH

H

CH2

H

...

... +

C NN

N

H

HH

H

CH2

H

......+

Paire sp2 Basicité accrue Résonance

stabilisant le guanidinium

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CH 14. ACIDES AMINES, PEPTIDES ET PROTEINES

1. Acides aminés naturels 2. Propriétés acide - base 3. Peptides

3.1 Définition - Conventions

Page 19: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

Un peptide est une molécule constituée d'acides aminés enchaînés par un lien peptidique (amide).

3.1 Définition - Conventions :

Par convention, à gauche l'acide aminé N terminal et à droite l'acide C terminal :

AAN-AA-AA-AAC Acide N terminal - - - Acide C terminal

R

COO-N

O

HR'

H3N+

Lien peptidique Acide aminé N terminal Acide aminé C terminal

Page 20: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

Ex : Glycyl-alanine Alanyl-glycine

!!!!! Complexité des enchaînements possibles !!!!

Gly-Ala Ala-Gly

Tripeptide constitué de Gly Ala et Val

6 possibilités Gly-Ala-Val Gly-Val-Ala Ala-Gly-Val Ala-Val-Gly Val-Ala-Gly Val-Gly-Ala

(tétrapeptide 24 possibilités, pentapeptide 120 , octapeptide 40 320)

CH3

COO-N

O

H

H3N+COO-N

O

H

H3N+

CH3

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CH 14. ACIDES AMINES, PEPTIDES ET PROTEINES

1. Acides aminés naturels 2. Propriétés acide - base 3. Peptides

3.1 Définition - Conventions 3.2 Composition et séquence des protéines

Page 22: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

Une protéine est un polypeptide particulier de poids moléculaire élevé (15 000 à 1 000 000) et constitué à partir des 20 acides aminés (120 à 8000 par molécule)

La structure primaire d'une protéine : quels sont les acides aminés? combien ?

quelle est la séquence?

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3.2.1 Déterminer la composition L'hydrolyse complète de la protéine (par HCl-H2O 6N à 110°, 24 heures) fournit un mélange des acides aminés. Ces derniers sont analysés (par chromatographie à échange d'ions) : la chromatographie les sépare par passage à travers une colonne et "élution" par des mélanges tampons à pH croissants (analyseur d'acides aminés). On enregistre, à la sortie de la colonne, la succession des acides aminés qui sont identifiés et dosés par comparaison avec des acides de référence.

Page 24: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

HCl 6N

110°C 24 H

Le temps de séjour dans la colonne, caractéristique pour chaque acide aminé et fonction du pH imposé, est le "temps de rétention"

Mélanges tamponà pH croissant

Détecteur

Identificationet dosage

Hydrolysat

Ninhydrine

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Détection par la ninhydrine:

Réaction spécifique de détection des acides aminés : la coloration violette apparaît pour toute solution qui contient un acide aminé à groupe NH2 primaire.

R

NH3+

COO-

O

O

OHOH2 +

+ RCHO CO2 H2O

O

O

N

O

O-

3+ + +H+

violet

Page 26: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

Résine avantaddition del'échantillon

Addition dumélange de

Asp, Ser, Lys

Elution dutampon 1à pH 3,25

Elution dutampon 2à pH 4,25

Elution dutampon 3à pH 5,25

Elution de Asp Elution de Ser Elution de Lys

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3.2.2 Détermination de la séquence A. L'acide terminal est identifié par la réaction de SANGER :

L'acide aminé N terminal est reconnu par son produit de condensation avec le réactif de Sanger et l'ensemble des produits est analysé par chromatographie.

F

NO2

O2N H2NO

NHNH

R

R'

O

+

NO2

O2N NHO

NHNH

R

R'

O

H2N

R'

O

OH

NO2

O2N NHO

ROH + H2N

R"

O

OH+ + .....

HCl/H2O

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B. Dégradation d'EDMAN :

H2NO

NHNH

R

R'

O

+N C S

HNO

NHNH

R

R'

OS

NH

NHN

S

OR

+ NHR'

OH2N

HCl/H2O (conditions acides)

Isothiocyanate de phényle (conditions basiques)

Peptide

Peptide - acide N terminal

N C S

etc...

Page 29: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

L'isothiocyanate se fixe sur l'acide N terminal du peptide en milieu basique, et après une réaction de cyclisation, se décroche en milieu acide, en formant une hydantoïne qu'on peut identifie par son temps de rétention sur une colonne de chromatographie. Le reste du peptide peut recommencer la réaction avec une nouvelle molécule d'isothiocyanate pour identifier l'acide aminé suivant.

Cette opération est applicable environ 60 fois de suite et permet de déterminer la séquence de peptides courts.

Page 30: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

C. Coupure sélective de liens peptidiques :

Pour les peptides à longue chaîne, on fragmente en morceaux plus petits qui sont ensuite séquencés par d'autres méthodes (par exemple Edman).

Les réactifs de fragmentation, parmi lesquels des enzymes appelés protéases, catalysent la rupture de la chaîne protéique en des endroits spécifiques.

Page 31: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

Ala-Ala-Lys-Cys-Met-Cys-Arg-Tyr-Ile-Phe-Gly-Trp-Ile-Pro

Carboxypeptidase

Chymotrypsine BrCN

Trypsine

Points de rupture: Chymotrypsine : le CO de Tyr, Phe et Trp Trypsine : le CO de Lys et Arg BrCN : le CO de Met Carboxypeptidase : identifie le C terminal

Page 32: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

Exemple de détermination de séquence

Un échantillon du peptide inconnu est d'abord hydrolysé totalement (HCl 6N, 110°, 24 H) et par l'analyseur d'acides aminés fournit la composition suivante :

20 acides aminés

Ala Arg Cys Glu Gly Leu Lys Phe Pro Thr Tyr Val 2 1 2 1 2 2 1 2 1 1 2 3

Page 33: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

La chaîne totale (30 acides aminés) est séquençable par Edman. Pour cet exemple, nous procédons cependant à la fragmentation par la chymotrypsine:

A, B et C sont séquencés par la méthode d'Edman: A = Val-Leu-Val-Cys-Gly-Glu-Arg-Gly-Phe B = Val-Cys-Ala-Leu-Tyr C = Thr-Pro-Lys-Ala

Peptide Chymotrypsine

Phe Tyr A B C

2 acides aminés isolés

3 peptides

La chymotrypsine ne coupe pas à droite de Ala: le fragment C est donc la séquence terminale. La carboxypeptidase confirme que Ala est bien l’acide C terminal

Page 34: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

Un nouvel échantillon du peptide initial est soumis au clivage par la trypsine et il en sort 3 fragments :

Peptide Trypsine Ala

D E

(=Ala30) puisqu'il est à droite de Lys29

2 peptides

1 27 28 29 30 ????? - Thr-Pro-Lys-Ala C

D est séquencé par méhode d'Edman et on trouve :

D = Gly-Phe-Phe-Tyr-Thr-Pro-Lys E = Val-Cys-Ala-Leu-Tyr-Val-Leu-Val-Cys-Gly-Glu-Arg Comme D se termine par Lys, il s'agit de Lys29 et la comparaison des séquences de C et D permet de mieux préciser l'extrémité du peptide

Page 35: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

La reconstitution de la séquence complète est aisément réalisée en partant du peptide porteur du C terminal et en cherchant les recouvrements des fragments.

Thr-Pro-Lys-Ala

Val-Cys-Ala-Leu-Tyr

Val-Leu-Val-Cys-Gly-Glu-Arg-Gly-PhePhe

TyrGly-Phe-Phe-Tyr-Thr-Pro-Lys

Ala

Val-Cys-Ala-Leu-Tyr-Val-Leu-Val-Cys-Gly-Glu-Arg

Val-Cys-Ala-Leu-Tyr-Val-Leu-Val-Cys-Gly-Glu-Arg-Gly-Phe-Phe-Tyr-Thr-Pro-Lys-Ala

Chymotrypsine

Trypsine

Page 36: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

CH 14. ACIDES AMINES, PEPTIDES ET PROTEINES

4. Synthèse des peptides

1. Acides aminés naturels 2. Propriétés acide - base 3. Peptides

3.1 Définition - Conventions 3.2 Composition et séquence des protéines

4.1 L'activation

Page 37: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

DCC dicyclohexylcarbodiimide N C N

Un réactif activant ce couplage (DCC) est nécessaire: acide et amine ne réagissent pas spontanément pour donner un lien peptidique.

4.1 L'activation Créer un lien peptidique c'est faire réagir la fonction amine d'un acide aminé avec le groupe carboxyle d'un autre.

NH2

R1

R2HOOC+

dicyclohexylurée

NHCO

R1

R2 + NH CO NH

Page 38: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

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4. Synthèse des peptides

1. Acides aminés naturels 2. Propriétés acide - base 3. Peptides

3.1 Définition - Conventions 3.2 Composition et séquence des protéines

4.1 L'activation 4.2 La chémosélectivité:

Page 39: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

La double fonctionnalité pose le problème de la chémosélectivité.

4.2 La chémosélectivité: L'activation n'est pas suffisante pour construire un peptide: il faut associer les deux acides aminés dans un ordre précis.

HOOC

NH2

R1 R2

NH2

HOOC+ DCC

HOOC

NHCO

R1

R2

NH2

HOOC

NHCO

R2

R1

NH2

+

HOOC

NHCO

R1

R1

NH2

+

HOOC

NHCO

R2

R2

NH2

+

+ tripeptides + tétra...

+ dicyclohexylurée

Page 40: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

On bloque la fonction A par un groupe protecteur P.

RA

BR

C

D

Q

RA

BR

A

B

PR

A

D

P QR

A

D

P+ P

Réaction parasite

Réaction souhaitée

Protection Réaction Déprotection

La chémosélectivité peut se résoudre par la protection des groupements dont on veut bloquer la réaction

Le problème

La solution

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La protection NH-Pam :

Le groupe tBoc: (t.butoxycarbonate) La fonction amino est transformée en fonction carbamate dont le groupe t.butyle sera éliminé, lors de la déprotection, sous forme d'isobutène.

dicarbonate de ditertiobutyle

R

COO-

NH3+O

O

O

O

O+

R

COOH

NH COO

(déprotection) HCl CH3COOH

R

COOH

NH3++ +CO2

Produits gazeux

(Pam = groupe protecteur de la fonction amine)

Page 42: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

Mécanisme de déprotection :

R

COOH

NH COO C CH3

CH3

CH2HH+

R

COOH

NH COOH +

R

COOH

NH2+ CO2

Page 43: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

La protection CO-Pac :

La fonction acide est transformée en ester de méthyle, éthyle ou benzyle et la déprotection utilise la saponification

R

NH3+

COO-

+

HO R

NH2

COO

+R

COO-

NH2

HO

NaOH H2Odéprotection

(Pac = groupe protecteur de la fonction acide)

Page 44: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

CH 14. ACIDES AMINES, PEPTIDES ET PROTEINES

4. Synthèse des peptides

1. Acides aminés naturels 2. Propriétés acide - base 3. Peptides

3.1 Définition - Conventions 3.2 Composition et séquence des protéines

4.1 L'activation 4.2 La chémosélectivité: 4.3 Synthèse des peptides

Page 45: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

4.3.1. En 3 étapes: 4.3 Synthèse des peptides • la protection des acides aminés

R1

NH2

COOH+ Pam

R1

NHPam

COOH

R2

NH2

COOHPac+

R2

NH2

COPac

R1

NHPam

CONH COPac

R2

R1

NH2

CONH COOH

R2

• le couplage, avec activation, des dérivés protégés :

• la déprotection du peptide :

R1

NHPam

COOH+R2

NH2

COPac R1

NHPam

CONH COPac

R2

DCC

Page 46: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

4.3.2. La technique : Synthèse sur support solide MERRIFIELD

Un polymère contenant 1% de noyaux aromatiques chlorométhylés sert de point d'ancrage pour la synthèse

CH2Cl

P CH2ClProduits

Polymère

réactifs

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La synthèse :

P CH2Cl + -OOC

NHPam

R1 P CH2OOC

NHPam

R1 + Cl-

déprotection

P CH2OOC

NH2

R1

R2

NHPam

HOOC+

P CH2OOC

NHCO

R1

R2

NH2

déprotection P CH2OOC

NHCO

R1

R2

NHPam

DCC couplage activé

HBr CF3COOH

P CH2Br +H2N CONH

R2

COOH

R1

Page 48: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

4.3.3 Un exemple complet: la synthèse du dipeptide Ala-Phe :

Cette synthèse comporte 7 étapes. (La synthèse de la ribonucléase, enzyme de 124 acides aminés, demande 369 réactions et 6 semaines de travail).

Page 49: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

Ala est l'acide N terminal et Phe est l'acide C terminal qui doit être accroché au polymère en premier lieu.

Phe COO-

NH3+

O

O

O

O

O+

Phe-tBoc COOH

NH COO

P CH2Cl

Poly-Phe-tBoc

P CH2OOC

NH COO

Poly-Phe

HClCH3COOH+

P CH2OOC

NH2 + CO2

Page 50: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

Ala +

O

O

O

O

OCOO-

NH3+

Ala-tBoc COOH

NH COOPoly-Phe

P CH2OOC

NH2+

N C N

Poly-Phe-Ala-tBoc P CH2OOC

NH CO

NH COO

NH CO NH+

Page 51: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

Poly-Phe-Ala-tBoc HClCH3COOHP CH2OOC

NH CO

NH COO

Poly-Phe-Ala ++ CO2

P CH2OOC

NH CO

NH2

HBrCF3COOH

Ala-Phe P CH2Br

COOH

NH CO

NH3+

+

Page 52: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

La chimie des groupes protecteurs demande : - de hauts rendements de protection et déprotection - la sélectivité de la protection : ne faire réagir que la fonction visée - la sélectivité de la déprotection : ne pas toucher au lien peptidique et éventuellement ne déprotéger qu'une fonction.

Page 53: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

CH 14. ACIDES AMINES, PEPTIDES ET PROTEINES

4. Synthèse des peptides

1. Acides aminés naturels 2. Propriétés acide - base 3. Peptides

5. Structure des protéines:

3.1 Définition - Conventions 3.2 Composition et séquence des protéines

4.1 L'activation 4.2 La chémosélectivité: 4.3 Synthèse des peptides

5.1 Structure primaire

Page 54: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

5.1 Structure primaire des protéines

A la fin de la biosynthèse, les chaînes polypeptidiques subissent un reploiement en structures complexes qui créent des cavités dans lesquelles viendront se loger de petites molécules, par exemple des antigènes, s’il s’agit d’anticorps, des substrats, s’il s’agit d’enzymes. Cette structure dépend d’abord de la séquence et de la composition (nombre et nature des acides aminés) de la protéine, c.à d. de sa structure primaire. Cette structure est obtenue par le séquençage de la protéine.

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5.1.1. Le lien peptidique :

La conjugaison donne au lien C-N un caractère de liaison double: C-N a une longueur de 1.32 Å dans le lien peptidique. C-N a une longueur de 1.47 Å normalement. 6 atomes sont dans le même plan, N et C sont sp2.

C NO

R

H

R'C N

O

R

H

R'

(+)(-)

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5.1.2. Les liaisons hydrogène :

Dans une même chaîne ou entre deux chaînes différentes, les liens hydrogènes créent rigidité et organisation de la protéine. Chaque lien apporte environ 5 Kcal de stabilisation.

N C

H O

O H

C N

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5.1.3. Les liaisons disulfure :

Entre 2 cystéines de la chaîne polypeptidique, un lien disulfure peut former une boucle. Deux chaînes peuvent aussi s'accrocher par ce lien.

HN

SH

C

O

NH

SH

C

O

HN

S

C

O

NH

S

C

O

Ox.

Red.

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4. Synthèse des peptides

1. Acides aminés naturels 2. Propriétés acide - base 3. Peptides

5. Structure des protéines:

3.1 Définition - Conventions 3.2 Composition et séquence des protéines

4.1 L'activation 4.2 La chémosélectivité: 4.3 Synthèse des peptides

5.1 Structure primaire 5.2 Structure secondaire

Page 59: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

5.2 Structures secondaires des protéines

Dans la forme reploiée, on trouve des structures régulières facilement reconnaissables : des hélices et des feuillets. On appelle celles-ci des structures secondaires.

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Les hélices α sont caractérisées par :

un pas de 5.4 Å 3,6 acides aminés par tour d'hélice

en moyenne. Des liens hydrogène contribuent à cette structuration en hélice

Hélice α :

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Feuillets plissés β :

Certaines protéines contiennent des éléments de structure en feuillets plissés, à nouveau ordonnés entre autre grâce à des liens hydrogène.

Page 62: CH 14. Acides aminés Peptides et protéines

CH 14. ACIDES AMINES, PEPTIDES ET PROTEINES

4. Synthèse des peptides

1. Acides aminés naturels 2. Propriétés acide - base 3. Peptides

5. Structure des protéines:

3.1 Définition - Conventions 3.2 Composition et séquence des protéines

4.1 L'activation 4.2 La chémosélectivité: 4.3 Synthèse des peptides

5.1 Structure primaire 5.2 Structure secondaire 5.3 Structure tertiaire

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5.3 Structure tertiaire des protéines

Les protéines se présentent sous plusieurs aspects en raison de leur forme qui est réglée par les interactions de type liens H ou S-S et par la solubilité et la polarité de leurs différentes zones. La répartition dans l’espace de tous les atomes d’une chaîne polypeptidique constitue sa structure tertiaire.

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Kératines (peau, cheveux , griffes) La kératine du cheveu est constituée de 3 hélices α juxtaposées et unies par des ponts disulfures La kératine des ongles a la même structure mais est plus riche en cystéine dans les hélices, donc avec plus de liens S-S et de rigidité. Collagène : tissus conjonctifs (cartilages, tendons, veines) Le collagène est constitué de 3 hélices entrelacées. Soies: (fibroïne des cocons) La soie est un empilement de feuillets plissés

5.3.1 Protéines fibreuses (insolubles dans l'eau)

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Les enzymes : catalyseurs biologiques spécifiques, comportant une cavité de forme particulière, le site actif. Hormones peptidiques, telles que l'insuline et certains messagers chimiques peptidiques. Protéines de transport comme l'hémoglobine ou la myoglobine Protéines de stockage: Ex: caséine du lait ovalbumine du blanc d'oeuf ferritine

5.3.2 Protéines globulaires (solubles dans l'eau et de forme à peu près sphériques).

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CH 14. ACIDES AMINES, PEPTIDES ET PROTEINES

4. Synthèse des peptides

1. Acides aminés naturels 2. Propriétés acide - base 3. Peptides

5. Structure des protéines:

3.1 Définition - Conventions 3.2 Composition et séquence des protéines

4.1 L'activation 4.2 La chémosélectivité: 4.3 Synthèse des peptides

5.1 Structure primaire 5.2 Structure secondaire 5.3 Structure tertiaire 5.4 Structure quaternaire

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5.4 Structure quaternaire des protéines

Ceci relève de l'agglomération de sous unités entre elles : l'hémoglobine est un agrégat de 4 polypeptides sphériques.