ASAM AMINO,PEPTIDA DAN PROTEIN

ASAM AMINOMerupakan unit terkecil/monomer penyusun peptida dan protein Strukturnya terdiri atas : - atom C asimetris - gugus alkil ( R ) - gugus NH2 - gugus karboksil COOH

ASAM AMINO STANDAR DAN NON STANDAR

Merupakan 20 asam amino L yang menyusun protein dalam komposisi yang beragam Jenis asam amino , urutan, serta struktur tiga dimensi yang terbentuk dalam pembentukan protein akan mempengaruhi sifat dan fungsi protein tsb. Ditemukan juga asam amino ke 21 ( jarang) yaitu selenosistein yang terdapat dalam beberapa enzim seperti glutation peroksidase Asam amino non standar : asam amino diuar asam amino standar yang membentuk protein , ada lebih 300 jenis.Merupakan odifikasi asam amino standar, contoh: phosposerin, merupakan serin yang mengalami posporilasi oleh bantuan enzim pospokinase

ASAM AMINO ESENSIALMerupakan 8 asam amino yang dibutuhkan tubuh, namun tidak bisa diproduksi sendiri oleh tubuh ( disuplai dari luar tubuh ) yaitu : leusin,isoleusin, lisin, metionin,fenil alanin,threonin, triptofan, dan valin Asam amino esensial : bisa diparoduksi tubuh orang dewasa yaitu : histidin,arginin

KLASIFIKASI ASAM AMINO

Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping) Biasanya berdasar sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik, polar/non polar, ada/tidaknya gugus terionisasi Berikut gambar asam amino standar penyusun protein berdasar klasifikasinya :

Klasifikasi asam amino berdasar kepolaran , gugus spesifik, dan gugus yang bersifat hidrofobik : 1. Asam amino yang bersifat polar - Asam amino dengan muatan positif ( bersifat basa ) yaitu : arginin, histidin dan lisin - Asam amino yang bermuatan negatif ( bersifat asam ) yaitu : asam glutamat, dan asam aspartat 2. Asam amino bersifat non polar yaitu : serin, threonin, aspargin, glutamin 3. Asam amino dengan gugus khas yaitu : sistein dan selenosistein( mengandung gugus sulfur) , glisin ( asam amino paling sederhana), prolin( mengandung gugus imidazol ) 4. Asam amino dengan gugus hidrofobik yaitu : alanin, isoleusin, leusin, metionin, phenil alanin, triptofan, tirosin, dan valin.

SIFAT UTAMA ASAM AMINO :

1. Sifat amfoter , yang membentuk Zwitter ion, dimana pada pH titik isoelektriknya bermuatan netto = 0

2. Sifat isomerisasinya, untuk protein asam amino yang terlibat adalah asam amino L- . Gambar isomerisasi asam amino alanin

PEPTIDA

Merupakan polimerasi asam amino , dan jika berpolimerasi membentuk polipeptida yang merupakan protein, terdiri dari beberapa unit asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida.Mempunyai fungsi biologis yang beragam spt : sebagai hormon, sebagai neurotransmiter, sebagai antibiotik ( spt : gramisidin A ) , untuk pembuatan vaksin, dsb

STRUKTURMerupakan gabungan beberapa unit sam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida Contoh :

PROTEIN STRUKTUR DAN FUNGSIMerupakan polipetida yang dibangun dari 4 tingkatan struktur pembentuknya Perubahan pada masing-masing tingkatan struktur mempngaruhi sifat dan fungsi protein Pengklasifikasiannya dilakukan berdasar banyak cara, spt berdasar kelarutan, bentuk, fungsi biologis, atau struktur3 dimensinya.

STRUKTUR PROTEIN :Ada 4 tingkatan struktur yang membentuk protein : 1. Struktur primer , merupakan urutan asam amino yang menyusun protein yang disebutkan dari kiri ke kanan ( dari N terminal ke C terminal ) Ikatan yang menstabilkan struktur ini adalah ikatan peptida

GAMBAR STRUKTUR PRIMER

2. STRUKTUR SEKUNDER PROTEINStruktur ini biasanya terjadi akibat terbentuknya ikatan hidrogen antara asam amino dengan asam amino lainnya,sehingga membentuk konformasi helix dan sheet Pada konformasi helix juga terjadi gaya Van der Walls

GAMBAR STRUKTUR SEKUNDER

3. STRUKTUR TERSIER

Struktur Tersier Protein Dihydrofolatreductase (Image from uic.edu) Struktur tersier adalah menjelaskan bagaimana seluruh rantai polipeptida melipat sendiri sehingga membentuk struktur 3 dimensi. Pelipatan ini dipengaruhi oleh interaksi antar gugus samping (R) satu sama lain. Ada beberapa interaksi yang terlibat

INTERAKSI IONIK

Terjadi antara gugus samping yang bermuatan positif (memiliki gugus NH2 tambahan) dan gugus negatif (COOH tambahan).

IKATAN HIDROGEN

Jika pada struktur sekunder ikatan hidrogen terjadi pada backbone, maka ikatan hidrogen yang terjadi antar gugus samping akan membentuk struktur tersier. Karena pada gugus samping bisa banyak terdapat gugus seperti OH, COOH, CONH2 atau NH2 yang bisa membentuk ikatan hidrogen.

GAMBAR IKATAN HIDROGEN PADA STRUKTUR TERSIER

GAYA DISPERSI VAN DER WAALS

Beberapa asam amino memiliki gugus samping (R) dengan rantai karbon yang cukup panjang. Nilai dipol yang berfluktuatif dari satu gugus samping dapat membentuk ikatan dengan dipol berlawanan pada gugus samping lain.

GAYA VAN DER WALLS

JEMBATAN SULFIDA

Cysteine memiliki gugus samping SH dimana dapat membentuk ikatan sulfida dengan SH pada cystein lainnya, ikatan ini berupa ikatan kovalen sehingga lebih kuat dibanding ikatan-ikatan lain yang sudah disebutkan di atas.

GAMBAR JEMBATAN SULFIDA

4.STRUKTUR QUARTENER

Protein atau polipeptida yang sudah memiliki struktur tersier dapat saling berinteraksi dan bergabung menjadi suatu multimer. Protein pembentuk multimer dinamakan subunit. Suatu multimer dinamakan dimer jika terdiri atas 2 subunit, trimer jika 3 subunit dan tetramer untuk 4 subunit. Multimer yang terbentuk dari subunitsubunit identik disebut dengan awalan homo, sedangkan jika subunitnya berbeda-beda dinamakan hetero. Misalnya hemoglobin yang terdiri atas 2 subunit alfa dan 2 subunit beta dinamakan heterotetramer.

GAMBAR STRUKTUR QUARTENER HAEMOGLOBIN

KLASIFIKASI PROTEINKlasifikasi protein ada berbagai macam, berdasar bentuk,fungsi, kelarutan dsb; Klasifikasi berdasar kelarutan : - albumin, larut dalam air dan garam - globulin, sedikit larut dalam air dan larut dalam garam - protamin, larut dalam 70-80% etanol,tidak larut dalam air dan etanol absolut - histon , larut dalam larutan garam, dsb

KLASIFIKASI BERDASAR FUNGSI:1. Protein katalitik, berupa enzim 2. Protein traranspor,spt haemoglobin, lipoprotein 3. Protein struktur, spt : kolagen 4. Protein pengatur , spt : hormon peptida 5. Protein pelindung,spt : imunoglobulin 6. Protein kontraktil , spt : aktin 7. Protein penyimpanan , spt feritin, mioglobin

KLASIFIKASI BERDASAR BENTUK:1. Protein globular, mempunyai rantai polipeptida yg berpilin serta terlipat secara padat dengan rasio aksial( rasio panjang terhadap lebar) kurang dari 10 , umumnya antar 3-4, contoh : enzim 2. Protein fibrosa : memiliki rasio aksial lebih dari 10 , spt , banyak berfungsi dalam jaringan ikat,kulit dsb

DENATURASI PROTEIN :Denaturasi adalah rusaknya struktur sekunder, tersier,dan quartener dari protein akabat pengaruh zat kimia, panas, sehingga merusak aktivitas biologisnya. Denaturasi ada yang bersifat reversibel ( spt : protein disulfida isomerase ) dan ireversibel ( spt : enzim) Asam , basa urea, sodium dodesil sulfat dapat memutuskan ikatan hidrogen, ikatan hidrofobik, dan ikatan ionik, sehingga merusak struktur protein kecuali struktur primer

KERUSAKAN PADA TRUKTUR SEKUNDER DAN EFEK MEDISNYA: Devisiensi vitamin C berat, enzim prolil serta lisil hidroksilase menjadi inaktif, disamping itu juga mengakibatkan tropokolagen tidak dapat membentuk ikatan silang kovalen, akan terjadi skorbut yg ditandai pendaahan gusi, penyembuhan luka yg laa, buruk dan bisa juga sampai menyebabkan kematian. - dsb