Catalisadores

Que relação existe entre a atividade enzimática

e a velocidade das reações?

As enzimas diminuem a energia de

ativação das reações, sem

afectar a quantidade de energia

livre (ΔG).

As enzimas permitem aumentar a

velocidade de reação, sendo essenciais no

metabolismo de todos os seres vivos.

No entanto, mesmo na presença de

enzimas, a velocidade atinge um valor

máximo, a partir do qual se mantém

constante.

Que relação existe entre a atividade enzimática

e a velocidade das reações?

Como atuam as enzimas nas reações?

As enzimas catalisam as reações químicas, aumentando a velocidade de

conversão dos substratos em produtos, sem se consumirem nas reações.

Ocorre uma diminuição da concentração dos

substratos (reagentes), que são degradados.

As enzimas formam um complexo com os

substratos, que deixa de existir no final,

quando a concentração de substratos é

reduzida.

A concentração da enzima livre diminui, mas

retoma aos valores iniciais no final da reação.

Pelo contrário, ocorre a síntese de produtos a

partir dos substratos.

O substrato liga-se ao centro activo da enzima, facilitando a ocorrência da reacção química.

Centro ativo

Constituição das enzimas

Permite a alteração do centro activo que permite a

ocorrência de reacção

A apoenzima e o cofactor, isolados, são inactivos. Isto permite controlar a actividade

enzimática.

Constituição das enzimas

Ocorrem

interações entre

os reagentes e o

centro ativo da

enzima. Estas interações

permitem um

correto

posicionamento

dos reagentes, o

SUBSTRATO que

reagem,

originando os

produtos.

Após a reação, os

produtos libertam-

se e a enzima fica

livre para reagir

com mais

substrato, não se

gastando neste

processo.

Como atuam as enzimas nas reações?

As enzimas podem

favorecer o

estabelecimento de ligações

químicas ou a sua ruptura.

É a estrutura molecular do

centro ativo que define a

afinidade das enzimas para

determinados substratos.

Como atuam as enzimas nas reações?

Este modelo de atuação

enzimático designa-se por

MODELO DE CHAVE-FECHADURA.

Modo de atuação das enzimas

Especificidade enzimática

ABSOLUTA RELATIVA

Complementaridade entre o

substrato e o centro ativo da

enzima

Atuação apenas sobre um substrato com uma dada conformação química

Atuação sobre substratos com conformações semelhantes

A forma do centro activo é perfeitamente complementar à do substrato, que encaixa como uma chave na fechadura.

Não explica a especificidade relativa.

A forma do centro activo adapta-se para encaixar no substrato. Modelo dinâmico. Explica a especificidade e admite um encaixe mais

perfeito do substrato na enzima.

Modelos de interação Substrato-enzima

Factores que afectam a atividade enzimática

Concentração

do substrato

Temperatura

pH

Cofactores

Diversos Factores

que afectam a

atividade enzimática

Concentração

enzimática

Com o aumento da concentração de

substrato aumenta a velocidade da

reação até todas as enzimas estarem

ocupadas, depois estabiliza o que

corresponde ao PONTO DE SATURAÇÃO

Para

concentrações

elevadas, todos

os centro ativos

ficam saturados,

com

estabilização da

velocidade

máxima da

reação.

O aumento do

teor de

enzimas

permite

aumentar a

velocidade de

conversão dos

substratos em

produtos.

Fatores que afectam a atividade enzimática: Concentração da

enzima e concentração do substrato

Como a carga

é importante

na estrutura

tridimensional

dos centros

ativos,

influenciará a

atividade das

enzimas.

Fatores que afectam a atividade enzimática:

pH e Temperatura

A maioria das enzimas,

nomeadamente as

humanas, atuam para

valores ótimos de

temperaturas próximos de

37 ºC.

O pH

influencia a

carga dos

aminoácidos

que compõem

a enzima.

Para

temperaturas

elevadas

ocorre a

desnaturação

definitiva das

enzimas.

Inibição irreversível por destruição das ligações intermoleculares que mantêm a estrutura

tridimensional –

desnaturação da enzima

Muitas enzimas

necessitam de outros

compostos (cofatores)

para atuarem

Orgânicos Apoenzima

Cofatores

Inorgânicos

Inibição da atividade enzimática

Como é que as células, nomeadamente os

microrganismos, regulam a atividade das enzimas?

Existem compostos que se

ligam à enzima, afectando

a sua funcionalidade:

Naturais

Artificiais

Inibidores

Indutores

Inibição competitiva

O inibidor liga-se ao centro

ativo, competindo com o

substrato, e diminuindo a

atividade da enzima.

Inibição não competitiva

O inibidor liga-se numa

região distinta do centro

ativo – a região alostérica,

diminuindo a atividade da

enzima.

Indução

A ligação do indutor

provoca modificações no

centro ativo, permitindo a

atuação enzimática.

Competitiva

• O inibidor compete com o substrato pelo centro activo da enzima.

• Aumentando a concentração de substrato a inibição é reduzida.

Não competitiva

• O inibidor liga-se a outro local que não o centro activo – centro alostérico.

• A ligação ao centro alostérico modifica a conformação do centro activo da enzima

Como é que as células, nomeadamente os

microrganismos, regulam a atividade das enzimas?

INIBIÇÃO ENZIMÁTICA

A presença do inibidor não impede a actividade enzimática. A enzima tem sempre o centro activo ocupado, por

substrato ou inibidor.

Inibição Competitiva

Numa via metabólica, uma série de enzimas

participam na conversão de um substrato a um

produto final.

Como regular a atividade de enzimas organizadas em

vias metabólicas?

O produto

de uma

reação

enzimática

é o

substrato da

reação

seguinte.

O produto final

liga-se à

primeira

enzima,

inibindo-

-a e diminuindo

a actividade de

toda a via.

A elevada

atividade da via

metabólica

provoca o

aumento da

concentração do

produto final.

A presença do inibidor impede a actividade enzimática.

Inibição Alostérica