Aminoacidos individuales

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Integrantes: Amira Tun Montalvo. Heber Uc González. Jairo Valentín Tamayo Zapata. Alejandro castro. Alejandro Juárez Acosta.

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Explica como se forman los aminoacidos , su estructura y como actuan como acidos y bases.

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Page 1: Aminoacidos individuales

Integrantes:

Amira Tun Montalvo.

Heber Uc González.

Jairo Valentín Tamayo Zapata.

Alejandro castro.

Alejandro Juárez Acosta.

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La estructura general incluye un grupo amino y un grupo carboxilo, los cuales están enlazados al carbono α. : un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul).

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El carbono α también esta unido a un hidrogeno y a un grupo en la cadena lateral que se representa con la letra R.

El grupo R determina la identidad del aminoácido.

La estructura típica de los aminoácidos es su forma tridimensional o estereoquímica.

Leninhger, 2000. Principios de

bioquímica.

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Entre las proteínas comúnmente solo encontramos 20 aminoácidos.

Alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina.

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Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las dos formas que se presentan a continuación son las más comunes.

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Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina, Treonina, Glutamina y Tirosina.

Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Cisteína, Metionina, Prolina, Fenilalanina y Triptófano.

Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico y Ácido glutámico.

Con carga positiva, o básicos: Lisina, Arginina e Histidina.

Aromáticos: Fenilalanina, Tirosina y Triptófano (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

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A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo se los llama esenciales.

Valina (Val) Leucina (Leu) Treonina (Thr) Lisina (Lys) Triptófano (Trp) Histidina (His) Fenilalanina (Phe) Isoleucina (Ile) Arginina (Arg) Metionina (Met)

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Alanina (Ala)

Prolina (Pro)

Glicina (Gly)

Serina (Ser)

Cisteína (Cys)

Asparagina (Asn)

Glutamina (Gln)

Tirosina (Tyr)

Ácido aspártico (Asp)

Ácido glutámico (Glu)

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Es la propiedad que tienen ciertas moléculas de poder existir bajo dos formas que son imágenes especulares la una de la otra, es decir, una es la imagen reflejada en un espejo de la otra.

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Un centro quiral encontrado frecuentemente en las biomoleculas es un átomo de carbono con cuatro grupos diferentes enlazados a el.

La glicina tiene dos átomos de hidrogeno enlazados al carbono α, ósea que la cadena lateral de la glicina es un hidrogeno.

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Las moléculas quirales se diferencian de las aquirales en que tienen actividad óptica.

Desvían el plano en el que vibra la luz polarizada. Una de las formas lo desvía a la derecha y la otra a la izquierda.

Por lo demás, ambas formas corresponden al mismo compuesto y tienen idénticas propiedades

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El interés de la Ciencia por estas moléculas sería prácticamente anecdótico de no ser por el hecho de que el grupo de compuestos más amplio y característico de los que forma la materia viva, responsable de la gran mayoría de los fenómenos vitales, las proteínas.

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Existen dos formas de otro compuesto quiral: los dos estereoisomeros, el L y D del glieraldehido.

Estas dos formas de glieraldehido son la base de la clasificación de los aminoácidos en las formas L y D.

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Los mas importantes son los grupos R, y se clasifican en 2:

1.- la naturaleza polar o no polar de la cadena lateral.

2.- la presencia de un grupo acido o alcalino en la cadena lateral.

Bioquímica de Mary K. Campbell, Shawn O. Farell. Pag 66.

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La glicina es el aminoácido mas simple.

Es el único caso en el cual, 2 hidrógenos están unidos al carbono, en los demás, la cadena lateral es la mas grande.

Se acostumbra a hacer referencia a los aminoácidos con abreviaciones de tres letras o una letra.

Bioquímica de Mary K. Campbell, Shawn O. Farell. Pag. 66.

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Cada uno de estos aminoácidos posee una cadena lateral no polar que no puede ceder o aceptar protones o participar en puentes de Hidrógeno o enlaces iónicos.

Bioquímica de Mary K. Campbell, Shawn O. Farell.

Pag. 69

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Ejemplos:

Alanina.

Es un aminoácido esencial considerado como glucogénico, que interviene en el metabolismo de la glucosa.

C3H7O2N

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Metionina.

C5H11NO2S

Es un aminoácido que contiene un átomo de azufre y, es el primer aminoácido en la síntesis de cualquier proteína.

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Serina, Treonina, Tirosina, Cisteina, Glutamina y Asparagina.

Estos aminoácidos tienen una carga igual a cero a pH neutro, de tal manera que la cadena lateral de la cisteina y tirosina pueden perder su protón a pH alcalino.

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La serina, treonina y tirosina contienen cada una un grupo hidroxilo que puede participar en la formación de puentes de Hidrógeno.

La cadena lateral de la asparagina y glutamina contiene un grupo carbonilo y un amido, lo cuales pueden también participar en la formación de puentes de Hidrógeno.

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Treonina

C4H9NO3

La treonina es un aminoácido polar, no cargado a pH neutro. Participa en muchas funciones que involucran a la glicina. Es importante metabólicamente en el crecimiento muscular del esqueleto, enzimas digestivas y proteínas inmunes.

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Aparecen en algunas proteínas, se generan por modificación del aminoácido original, en un proceso llamado modificación, postraduccional.

Bioquímica de Mary K. Campbell, Shawn O. Farell. Pag. 70

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Los aminoácidos de estructura general normalmente tienen pH neutro (7).

Es un compuesto químico que es eléctricamente neutro pero que tiene cargas positivas y negativas sobre átomos diferentes.

El grupo carboxilo es acido y el grupo amino es alcalino.

NH2-CHR-COOR (Forma de Aminoácido Neutro)

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Al titular un aminoácido , su curva de titulación indica la reacción de cada grupo funcional al ion hidrogeno.

12

10

8

6

4

2

0 0 1 2

pH

Moles de OH por Aminoácido

pK1 =2.34

pK2 = 9.69

pl = 6.02

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Los aminoácidos poseen valores de pKa (Constante de acidez) , Dependiendo de esta se les puede clasificar como ácidos o bases.

Aminoácidos Alcalinos

Histidina, lisina , arginina

Aminoácidos Ácidos

Acido aspártico y glutámico

⌂ Electroforesis

Método para separar moléculas en un campo eléctrico , sirve ´para determinar las propiedades importantes de las proteínas y ácidos nucleicos

Acido Aspártico

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Calcular los valores pl de la Fenilalanina, Leucina y Glutamina , utilizando la siguiente tabla de valores pKa

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Los péptidos (del griego πεπτός, peptós, digerido) son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos.

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Oligopéptido: menos de 10 aminoácidos.

Polipéptido: más de 10 aminoácidos.

Proteína: más de 20 aminoácidos.

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El enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el

grupo carboxilo (–COOH)

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El enlace peptídico es plano y por tanto no existe rotación alrededor del enlace.

El enlace peptídico posee un carácter de doble enlace, lo que significa que es mas corto que un enlace sencillo y, por tanto, es rígido y plano

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El carácter parcial de doble enlace impide la libre rotación del enlace que une los átomos de C y N en el enlace peptídico Esta rigidez del doble enlace limita las posibilidades conformacionales de los péptidos.

Existen dos configuraciones posibles:

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La combinación mas simple es un dipeptido en el cual dos residuos aminoácidos están ligados por una unión peptídica.

Un ejemplo de un dipeptído de presencia natural es la carnocina, que se encuentra en el tejido muscular. Este compuesto tiene el nombre alternativo de B-alanil-L-histidina.

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• Es un tripeptido de ocurrencia común: tiene considerable

importancia fisiológicas debido a que es un neutrotralisador

(depurador) de los agentes oxidantes.

• Se piensa que algunos agentes oxidantes son dañinos a los

organismo y desempeñan un papel en el desarrollo del

cáncer.

• Su composición de aminoácidos y de su orden de unión , el

glutatión es una y-glutamil-l-cisteinilglicina.

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Figura A:GSH (Glutatión

reducción)

El grupo amino de la cisteína esta ligado a el. El grupo carboxilo de la cisteína esta enlazado, a su vez, al grupo amino de la glicina. El grupo carboxilo de la glicina forma el otro extremo de la molécula el extremo

C-terminal.

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Figura B:(Reacción de

oxido-reducción)

Oxidación -2H- 2e-

2CSHn GSSG⁺2H ⁺2e-Reducción

Esta normalmente neutralizada los agentes oxidantes reaccionando con

ellos. La forma oxidada del glutatión es generada a partir de dos moléculas del péptido reducido formando un puente de desulfuró entre los grupos -SH de

los residuos de las dos cisteínas.

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Figura C:GSSG (Glutatión

oxidado)

La estructura completa del

glutatión oxidado se muestra en la figura.

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Conexiones bioquímicas

QUIMICA ORGANICA

Los aminoácidos visitan diferentes lugares

Aminoácidos de cadena

ramificada

Los ácidos ramificados

como isoleucina, leucina

y valina. Estos son

aminoácidos esenciales

en el sentido de que el

cuerpo no puede

sintetizarlo

Acido glutámico

El glutamato monosodico, o MSG, es

un derivado del acido glutámico que

tiene un amplio uso como resaltador

del sabor. Causa una reacción

fisiológica en algunos individuos,

tales como escalofríos, dolor de

cabeza y vértigo.. Este problema se

conoce como Síndrome de restaurant

chino.

Histidina

Si el grupo de la

histidina es removido,

se convierte en

histamina, la cual es un

potente vasodilatador,

que aumenta el

diámetro de los

conductos sanguíneos .

Los aminoácidos tienen funciones biológicas

diferentes y no solo son partes de las

proteínas y ni de los oligopeptidos.

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Conexiones bioquímicas

Nutrición

ASPARTAME, (un péptido dulce) L-aspartil-L-fenilalanina

La industria de las bebidas bajas

en calorías es uno de los

mercados mas grandes para el

aspartame. El uso de este

edulcorante fue aprobado por la

administración de alimentos y

Bebidas (FDA) de Estados Unidos

en 1981 después de intensivas

pruebas.

Este dipeptido es cerca de 200 mas

dulce que el azúcar.

El derivado tiene un grupo metilo en el

extremo C-terminal- y un enlace

estérico al grupo carboxilo. El derivado

éster metílico es llamado Aspartame y

es comercializado como un sustituto

de azúcar bajo diferentes marcas

comerciales, NutraSee, es una de ellas

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El residuo aspartilo tiene un grupo a-amino, libre que esta en el estremo N-terminal de la molécula y el residuo fenilalanil tiene un grupo carboxilo libre, que esta en el extremo C-terminal

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Conexiones bioquímicas

Aliados en la salud

FINILCETONURIA: pequeñas moléculas que tienen

grandes efectos

Los errores en

enzimas que

catalizan las

reacciones de

aminoácidos suelen

tener consecuencias

desastrosas,

muchas de ellas

derivan de severas

de retrazo mental.

La fenilcetonuria (PKU) es

un ejemplo bien conocido.

En estas condición, la

fenilalanina, el

fenilepiruvato, el fenil-

lactato y el fenilacetato se

acumulan todos en la

sangre y en la orina.

La evidencia

disponibles sugiere

que el fenilpiruvato,

que es una

fenilcetona, causa

retraso mentales al

interferir con la

conversación del

piruvato a acetil-CoA..

“Errores natales del metabolismo”

Debido a que implican defectos en el ADN

de los individuos afectados.