Aminoacidos individuales

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    09-Jul-2015
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Explica como se forman los aminoacidos , su estructura y como actuan como acidos y bases.

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AMINOACIDOS INDIVIDUALES: SU ESTRUCTURA Y PROPIEDADES.

Integrantes:Amira Tun Montalvo.Heber Uc Gonzlez.Jairo Valentn Tamayo Zapata.Alejandro castro.Alejandro Jurez Acosta.

AMINOACIDOS Y PEPTIDOS

Estructura tridimensional de los aminocidos. La estructura general incluye un grupo amino y un grupo carboxilo, los cuales estn enlazados al carbono . : un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrgeno (en negro) y la cadena lateral (azul).

El carbono tambin esta unido a un hidrogeno y a un grupo en la cadena lateral que se representa con la letra R.El grupo R determina la identidad del aminocido. La estructura tpica de los aminocidos es su forma tridimensional o estereoqumica.

Leninhger, 2000. Principios de bioqumica.Entre las protenas comnmente solo encontramos 20 aminocidos. Alanina, arginina, asparagina, aspartato, cistena, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptfano y valina.ClasificacinExisten muchas formas de clasificar los aminocidos; las dos formas que se presentan a continuacin son las ms comunes.

Propiedades de su cadenaNeutros polares, polares o hidrfilos : Serina, Treonina, Glutamina y Tirosina.Neutros no polares, apolares o hidrfobos: Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Cistena, Metionina, Prolina, Fenilalanina y Triptfano.Con carga negativa, o cidos: cido asprtico y cido glutmico.Con carga positiva, o bsicos: Lisina, Arginina e Histidina.Aromticos: Fenilalanina, Tirosina y Triptfano (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

Segn su obtencinA los aminocidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo se los llama esenciales.Valina (Val)Leucina (Leu)Treonina (Thr)Lisina (Lys)Triptfano (Trp)Histidina (His) Fenilalanina (Phe)Isoleucina (Ile)Arginina (Arg) Metionina (Met)

No esenciales.Alanina (Ala)Prolina (Pro)Glicina (Gly)Serina (Ser)Cistena (Cys) Asparagina (Asn)Glutamina (Gln)Tirosina (Tyr) cido asprtico (Asp)cido glutmico (Glu)

Quiral.Es la propiedad que tienen ciertas molculas de poder existir bajo dos formas que son imgenes especulares la una de la otra, es decir, una es la imagen reflejada en un espejo de la otra.

Un centro quiral encontrado frecuentemente en las biomoleculas es un tomo de carbono con cuatro grupos diferentes enlazados a el.

La glicina tiene dos tomos de hidrogeno enlazados al carbono , sea que la cadena lateral de la glicina es un hidrogeno.

Las molculas quirales se diferencian de las aquirales en que tienen actividad ptica. Desvan el plano en el que vibra la luz polarizada. Una de las formas lo desva a la derecha y la otra a la izquierda. Por lo dems, ambas formas corresponden al mismo compuesto y tienen idnticas propiedades

El inters de la Ciencia por estas molculas sera prcticamente anecdtico de no ser por el hecho de que el grupo de compuestos ms amplio y caracterstico de los que forma la materia viva, responsable de la gran mayora de los fenmenos vitales, las protenas.Existen dos formas de otro compuesto quiral: los dos estereoisomeros, el L y D del glieraldehido.Estas dos formas de glieraldehido son la base de la clasificacin de los aminocidos en las formas L y D.

AMINOACIDOS INDIVIDUALES: SU ESTRUCTURA Y PROPIEDADES.Los mas importantes son los grupos R, y se clasifican en 2:1.- la naturaleza polar o no polar de la cadena lateral.2.- la presencia de un grupo acido o alcalino en la cadena lateral.

Bioqumica de Mary K. Campbell, Shawn O. Farell. Pag 66.

La glicina es el aminocido mas simple.

Es el nico caso en el cual, 2 hidrgenos estn unidos al carbono, en los dems, la cadena lateral es la mas grande.Se acostumbra a hacer referencia a los aminocidos con abreviaciones de tres letras o una letra.Bioqumica de Mary K. Campbell, Shawn O. Farell. Pag. 66.

Fuente:http://www.saberespractico.com/estudios/universidad/quimica/los-20-aminoacidos-naturales-o-estandar/17

Cada uno de estos aminocidos posee una cadena lateral no polar que no puede ceder o aceptar protones o participar en puentes de Hidrgeno o enlaces inicos.

Bioqumica de Mary K. Campbell, Shawn O. Farell. Pag. 69Qu aminocidos tienen cadenas laterales no polares?

Fuentes: http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/aminoacidos%20no%20polares.html. Libro: bioqumica de nevel.20

Ejemplos:Alanina.

Es un aminocido esencial considerado como glucognico, que interviene en el metabolismo de la glucosa.C3H7O2N Fuente: http://www.rdnattural.es/plantas-y-nutrientes-para-el-organismo/aminoacidos/alanina/21

Metionina.

C5H11NO2S

Es un aminocido que contiene un tomo de azufre y, esel primer aminocido en la sntesis de cualquier protena.

Serina, Treonina, Tirosina, Cisteina, Glutamina y Asparagina.

Estos aminocidos tienen una carga igual a cero a pH neutro, de tal manera que la cadena lateral de la cisteina y tirosina pueden perder su protn a pH alcalino. Qu aminocidos tienen cadenas laterales polares elctricamente neutras?

La serina, treonina y tirosina contienen cada una un grupo hidroxilo que puede participar en la formacin de puentes de Hidrgeno. La cadena lateral de la asparagina y glutamina contiene un grupo carbonilo y un amido, lo cuales pueden tambin participar en la formacin de puentes de Hidrgeno.

Treonina

C4H9NO3

La treonina es un aminocido polar, no cargado a pH neutro. Participa en muchas funciones que involucran a la glicina. Es importante metablicamente en el crecimiento muscular del esqueleto, enzimas digestivas y protenas inmunes.

Aparecen en algunas protenas, se generan por modificacin del aminocido original, en un proceso llamado modificacin, postraduccional.

Bioqumica de Mary K. Campbell, Shawn O. Farell. Pag. 70Aminocidos poco comunes.Aminocidos actuando como cidos y basesPagina 73-76

27ZwitterionesLos aminocidos de estructura general normalmente tienen pH neutro (7).

Es un compuesto qumico que es elctricamente neutro pero que tiene cargas positivas y negativas sobre tomos diferentes.El grupo carboxilo es acido y el grupo amino es alcalino.

NH2-CHR-COOR (Forma de Aminocido Neutro)

Titulacin de un aminocidoAl titular un aminocido , su curva de titulacin indica la reaccin de cada grupo funcional al ion hidrogeno.12

10

8

6

4

2

00 1 2pHMoles de OH por Aminocido pK1 =2.34pK2 = 9.69pl = 6.02Los aminocidos poseen valores de pKa (Constante de acidez) , Dependiendo de esta se les puede clasificar como cidos o bases.

Aminocidos AlcalinosHistidina, lisina , arginina Aminocidos cidosAcido asprtico y glutmico

ElectroforesisMtodo para separar molculas en un campo elctrico , sirve para determinar las propiedades importantes de las protenas y cidos nucleicos

Acido AsprticoElectroforesis

http://www.santafe-conicet.gov.ar/servicios/comunica/electroforesis.htmpH IsoelctricoEjercicioCalcular los valores pl de la Fenilalanina, Leucina y Glutamina , utilizando la siguiente tabla de valores pKa

http://www.calvo.qb.fcen.uba.ar/Tabla%20pKa.htmlEl enlace peptdico.Los pptidosLos pptidos (del griego , pepts, digerido) son un tipo de molculas formadas por la unin de varios aminocidos mediante enlaces peptdicos.La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido:Oligopptido: menos de 10 aminocidos.

Polipptido: ms de 10 aminocidos.

Protena: ms de 20 aminocidos. Enlace peptdico.El enlace peptdico es un enlace entre el grupo amino (NH2) de un aminocido y el grupo carboxilo (COOH)

Caractersticas del enlace peptdico.El enlace peptdico es plano y por tanto no existe rotacin alrededor del enlace.

El enlace peptdico posee un carcter de doble enlace, lo que significa que es mas corto que un enlace sencillo y, por tanto, es rgido y planoEl carcter parcial de doble enlace impide la libre rotacin del enlace que une los tomos de C y N en el enlace peptdico Esta rigidez del doble enlace limita las posibilidades conformacionales de los pptidos. Existen dos configuraciones posibles:

PEQUEOS PPTIDOS CON ACTIVIDAD FISIOLOGICA

Cuales son algunas de las funciones biolgica de los pptidos pequeos?

La combinacin mas simple es un dipeptido en el cual dos residuos aminocidos estn ligados por una unin peptdica.

Un ejemplo de un dipeptdo de presencia natural es la carnocina, que se encuentra en el tejido muscular. Este compuesto tiene el nombre alternativo de B-alanil-L-histidina.El glutatinFigura A:GSH (Glutatin reduccin)El grupo amino de la cistena esta ligado a el. El grupo carboxilo de la cistena esta enlazado, a su vez, al grupo amino de la glicina. El grupo carboxilo de la glicina forma el otro extremo de la molcula el extremo C-terminal.

Figura B:(Reaccin de oxido-reduccin) Oxidacin -2H- 2e-2CSHn GSSG 2H 2e- Reduccin

Esta normalmente neutralizada los agentes oxidantes reaccionando con ellos. La forma oxidada del glutatin es generada a partir de dos molculas del pptido reducido formando un puente de desulfur entre los grupos -SH de los residuos de las dos cistenas.Figura C:GSSG (Glutatin oxidado)

La estructura completa del glutatin oxidado se muestra en la figura.

El residuo aspartilo tiene un grupo a-amino, libre que esta en el estremo N-terminal de la molcula y el residuo fenilalanil tiene un grupo carboxilo libre, que esta en el extremo C-terminal