Aminoacidos
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ASPECTOS GENERALES DE ASPECTOS GENERALES DE LOS AMINOÁCIDOSLOS AMINOÁCIDOS
Desde el punto de vista químico, los aminoácidos (AA) Desde el punto de vista químico, los aminoácidos (AA) son son ácidos orgánicos con un grupo amino en ácidos orgánicos con un grupo amino en posición alfaposición alfa. Según esta definición, los cuatro . Según esta definición, los cuatro sustituyentes del carbono alfa (Csustituyentes del carbono alfa (Cαα) en un aminoácido ) en un aminoácido son:son:
el grupo carboxiloel grupo carboxilo un grupo aminoun grupo amino un átomo de hidrógenoun átomo de hidrógeno una cadena lateral R, que es característica de cada AAuna cadena lateral R, que es característica de cada AA
COO-
C
R
H3N+ H
AminoácidosGrupo carboxilo
(disociado)
Grupo amino(protonado)
Cadenalateral
Carbono
CLASIFICACIÓN DE LOS CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS
Aunque la mayoría de los AA presentes Aunque la mayoría de los AA presentes en la Naturaleza se encuentran formando en la Naturaleza se encuentran formando parte de las proteínas, hay algunos que parte de las proteínas, hay algunos que pueden desempeñar otras funciones. pueden desempeñar otras funciones.
Hay, por tanto, dos grupos de AA:Hay, por tanto, dos grupos de AA: aminoácidos proteicos aminoácidos no proteicos
AMINOÁCIDOS PROTEICOSAMINOÁCIDOS PROTEICOS
Los AA proteicos se dividen, a su vez, en Los AA proteicos se dividen, a su vez, en dos grupos:dos grupos: aminácidos codificables o universales o universales, que , que
permanecen como tal en las proteínaspermanecen como tal en las proteínas
aminácidos modificados o particulares o particulares, que , que son el resultado de diversas modificaciones son el resultado de diversas modificaciones químicas posteriores a la síntesis de químicas posteriores a la síntesis de proteínasproteínas
AMINOÁCIDOS PROTEICOS CODIFICABLESAMINOÁCIDOS PROTEICOS CODIFICABLES
Los AA proteicos codificables Los AA proteicos codificables son 20son 20::1. Alanina (Ala, A) (Ala, A)2. Cisteína (Cys, C) (Cys, C)3. Aspártico (Asp, D) (Asp, D)4. Glutámico (Glu, E) (Glu, E)5.5. Fenilalanina (Phe, F)Fenilalanina (Phe, F)6.6. Glicina (Gly, G)Glicina (Gly, G)7.7. Histidina (His, H)Histidina (His, H)8.8. Isoleucina (Ile, I)Isoleucina (Ile, I)9.9. Lisina (Lys, K)Lisina (Lys, K)10.10. Leucina (Leu, L)Leucina (Leu, L)11.11. Metionina (Met, M)Metionina (Met, M)12.12. Asparragina (Asn, N)Asparragina (Asn, N)13.13. Prolina (Pro, P)Prolina (Pro, P)14.14. Glutamina (Gln, Q)Glutamina (Gln, Q)15.15. Arginina (Arg, R)Arginina (Arg, R)16.16. Serina (Ser, S)Serina (Ser, S)17.17. Treonina (Thr, T)Treonina (Thr, T)18.18. Valina (Val, V)Valina (Val, V)19.19. Triptófano (Trp, W)Triptófano (Trp, W)20.20. Tirosina (Tyr, Y)Tirosina (Tyr, Y)
De estos 20 AA, la mitad pueden ser De estos 20 AA, la mitad pueden ser sintetizados por el hombre, pero el resto no, y sintetizados por el hombre, pero el resto no, y por lo tanto deben ser suministrados en la dieta: por lo tanto deben ser suministrados en la dieta: son los son los AA esencialesAA esenciales. . Son AA esenciales: Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Tyr, Son AA esenciales: Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Tyr, Thr, Cis, Met y Lys.Thr, Cis, Met y Lys. Además, en recién nacidos el AA His es Además, en recién nacidos el AA His es esencial porque su organismo todavía no ha esencial porque su organismo todavía no ha madurado lo suficiente como para poder madurado lo suficiente como para poder sintetizarlo.sintetizarlo.
Los AA proteicos se pueden clasificar en función Los AA proteicos se pueden clasificar en función de:de: la naturaleza y propiedades de la cadena lateral Rla naturaleza y propiedades de la cadena lateral R
la polaridad de la cadena lateral Rla polaridad de la cadena lateral R
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS EN CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS EN FUNCIÓN DE LA NATURALEZA DE SU FUNCIÓN DE LA NATURALEZA DE SU
CADENA LATERALCADENA LATERAL
Según este criterio, se distinguen los siguientes Según este criterio, se distinguen los siguientes grupos:grupos:
1.- 1.- ALIFÁTICOSALIFÁTICOS NEUTROS CON CADENA NO NEUTROS CON CADENA NO POLARPOLAR: En ellos la cadena lateral es un : En ellos la cadena lateral es un hidrocarburo alifático. hidrocarburo alifático.
Pertenecen a este grupo: G, A, V, L e I.Pertenecen a este grupo: G, A, V, L e I. Glicina, Gly, GGlicina, Gly, G Alanina, Ala, AAlanina, Ala, A Valina, Val, VValina, Val, V Leucina, Leu, LLeucina, Leu, L Isoleucina, Ile, IIsoleucina, Ile, I
COO-
CH3N+ H
H
COO-
CH3N+ H
CH3
COO-
CH3N+ H
CHH3C CH3
GlicinaGly, G
AlaninaAla, A
ValinaVal, V
ALIFÁTICOSALIFÁTICOS NEUTROS CON CADENA NO POLARNEUTROS CON CADENA NO POLAR
COO-
CH3N+ H
CH2
CHH3C CH3
COO-
CH3N+ H
CHH3C CH2
CH3
LeucinaLeu, L
IsoleucinaIle, I
ALIFÁTICOSALIFÁTICOS NEUTROS CON CADENA NO POLARNEUTROS CON CADENA NO POLAR
CARACTERISTICAS
•Fundamentalmente es la hidrofobicidad de la cadena lateral (con excepción de G)
•Suelen ocupar el interior de las proteínas globulares, donde contribuyen a la estructura global de la proteína debido al efecto hidrofóbico (“micela proteica”)
•Reactividad química muy escasa
2.- 2.- ALIFÁTICOS NEUTROS CON CADENA ALIFÁTICOS NEUTROS CON CADENA POLAR NO IONIZABLE POLAR NO IONIZABLE (HIDROXIÁMINOACIDOS)(HIDROXIÁMINOACIDOS): Poseen un : Poseen un grupo alcohólico en su cadena lateral. grupo alcohólico en su cadena lateral.
Son la T y S.Son la T y S. Treonina, Thr, TTreonina, Thr, T Serina, Ser, SSerina, Ser, S
COO-
CH3N+ H
CH2OH
COO-
CH3N+ H
C OHH
CH3
SerinaSer, S
TreoninaThr, T
Hidroxiaminoácidos
Hidroxiaminoácidos
El grupo -OH de la serina es fundamental en el centroactivo de muchas enzimas (serin proteinasas, p.e.)
Forma enlaces glicosídicos con oligosacáridos en ciertasglicoproteínas
El grupo -OH tanto de S como de T es susceptible defosforilación: importante modificación postraduccionalque regula la actividad de muchas proteínas
3.- NEUTROS 3.- NEUTROS AROMÁTICOSAROMÁTICOS: La cadena : La cadena lateral es un grupo aromático: benceno en lateral es un grupo aromático: benceno en el caso de la F, fenol en el caso de la Y e el caso de la F, fenol en el caso de la Y e indol en el caso del W. indol en el caso del W.
Estos AA, además de formar parte de las Estos AA, además de formar parte de las proteínas son precursores de otras proteínas son precursores de otras biomoléculas de interés: hormonas biomoléculas de interés: hormonas tiroideas, pigmentos o neurotransmisores.tiroideas, pigmentos o neurotransmisores. Fenilalanina, Phe, FFenilalanina, Phe, F Tirosina, Tyr, YTirosina, Tyr, Y Triptófano, Trp, WTriptófano, Trp, W
COO-
CH3N+ H
CH2
COO-
CH3N+ H
CH2
OH
COO-
CH3N+ H
CH2
NHFenilalanina
Phe, F
TirosinaTyr, Y
TriptófanoTrp, W
Aminoácidos Neutros Aromáticos
Aminoácidos Neutros aromáticos
La presencia de sistemas aromáticos hace que absorbanluz UV en torno a 280 nm; la absorción UV de las proteínasse debe a su contenido en estos aminoácidos
Fenilalanina y Triptófano son hidrofóbicos
4.-4.- AMINOÁCIDOS CON AZUFRE o AMINOÁCIDOS CON AZUFRE o TIOAMINOÁCIDOSTIOAMINOÁCIDOS: Contienen azufre. : Contienen azufre.
Son Cisteína y MetioninaSon Cisteína y Metionina
. .
COO-
CH3N+ H
CH2
SH
COO-
CH3N+ H
CH2
CH2
S
CH3
CisteínaCys, C
MetioninaMet, M
Tioaminoácidos
Tioaminoácidos
Importante papel estructural de la cisteína por la posibilidad de formar enlaces disulfuro con otro residuo de cisteína
La cisteína participa en el centro activo de muchasenzimas
La metionina es el aminoácido iniciador de la síntesisde proteínas (codon AUG)
5.- 5.- AMINOACIDOS ACIDOS (Dicarboxílicos)AMINOACIDOS ACIDOS (Dicarboxílicos)Y SUS AMIDASY SUS AMIDAS: : Son el ácido aspártico (D) y el ácido glutámico (E).Son el ácido aspártico (D) y el ácido glutámico (E).
Aspártico, Asp, DAspártico, Asp, D Glutámico, Glu, EGlutámico, Glu, E
Sus amidas correspondientes son la asparragina (N) Sus amidas correspondientes son la asparragina (N) y la glutamina (Q).y la glutamina (Q). Asparragina, Asn, NAsparragina, Asn, N Glutamina, Gln, QGlutamina, Gln, Q
COO-
CH3N+ H
CH2
COO-
COO-
CH3N+ H
CH2
CONH2
COO-
CH3N+ H
CH2
CH2
COO-
COO-
CH3N+ H
CH2
CH2
CONH2
Ác.AspárticoAsp, P
NE
AsparraginaAsn, N
NE
Ác.GlutámicoGlu, E
NE
GlutaminaGln, Q
NE
Aminoácidos dicarboxílicos y amidas
Aminoácidos dicarboxílicos y sus amidas
Todos ellos son importantísimos intermediarios en elmetabolismo nitrogenado, sobre todo E y Q
Forman parte del centro activo de las glicosidasas y de las serin enzimas (tríada SHD)
Proveen a la proteína de superficies aniónicas quesirven para fijar cationes (p.e., Ca++)
6.- 6.- AMINOACIDOS BÁSICOSAMINOACIDOS BÁSICOS: La cadena : La cadena lateral contiene grupos básicos. El grupo lateral contiene grupos básicos. El grupo básico puede ser un grupo amino (K), un básico puede ser un grupo amino (K), un grupo guanidino (R) o un grupo imidazol grupo guanidino (R) o un grupo imidazol (H).(H). Lisina, Lys, KLisina, Lys, K Arginina, Arg, RArginina, Arg, R Histidina, His, HHistidina, His, H
COO-
CH3N+ H
CH2
CH2
CH2
CH2
NH3+
COO-
CH3N+ H
CH2
CH2
CH2
NH
C+H2NNH2
COO-
CH3N+ H
CH2
HNNH+
LisinaLys, K
ArgininaArg, R
HistidinaHis, H
Aminoácidos dibásicos
Aminoácidos dibásicos
Lisina sirve para formar intermediarios covalentes encatálisis enzimática (bases de Schiff)
Lisina es el aminoácido que une determinadas coenzimasa la estructura de la proteína
Arginina es un importante intermediario en el ciclo dela urea
Histidina forma parte del centro activo de muchas enzimas,debido al carácter nucleófilo del imidazol
Histidina contribuye al tamponamiento de los medios biológicos por tener un pKa cercano al pH intracelular
7.- 7.- IMINOÁCIDOSIMINOÁCIDOS: Tienen el grupo a-amino : Tienen el grupo a-amino sustituído por la propia cadena lateral, sustituído por la propia cadena lateral, formando un anillo pirrolidínico. Es el caso formando un anillo pirrolidínico. Es el caso de la P.de la P.
Aminas secundarias (“Iminoácidos”)
ProlinaPro, P
NE
NH2+
COO-
Constituye una excepción el AA prolinaConstituye una excepción el AA prolina, con un anillo pirrolidínico, , con un anillo pirrolidínico,
que puede considerarse como un que puede considerarse como un αα -aminoácido que está N- -aminoácido que está N-
sustituído por su propia cadena lateralsustituído por su propia cadena lateral
Prolina
Importante papel estructural: su presencia dificultala formación de estructura secundaria
Como tal o modificado por hidroxilación (4-hidroxi-prolina) es muy abundante en el colágeno
Aminoácidos apolares o hidrofóbicos:
- A, V, L, I, F, W, M, P
Aminoácidos polares sin carga eléctrica:
- G, Y, S, T, C, N, Q
Aminoácidos polares con carga eléctrica:
- Aniónicos (-): D, E- Catiónicos (+): K, R, H
CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS SEGÚN LA FUNCIÓN DE LA POLARIDAD DE SU CADENA LATERAL
Isoméros ÓpticosIsoméros Ópticos
En todos los AA proteicos, excepto en la En todos los AA proteicos, excepto en la glicina (Gly), glicina (Gly), el carbono a es asimétricoel carbono a es asimétrico y por lo tanto, son ópticamente activos. y por lo tanto, son ópticamente activos. Esto indica que Esto indica que existen dos existen dos enantiómerosenantiómeros (isómeros ópticos), uno de (isómeros ópticos), uno de la serie D y otro de la serie L. la serie D y otro de la serie L. Los AA Los AA proteicos son invariablemente de la proteicos son invariablemente de la serie Lserie L. .
L-Alanina L-Gliceraldehido
Aminoácidos: estereoisomería
CH2N H
COOH
R
CHO H
CHO
CH2OH
L-Alanina D-Alanina
Aminoácidos: estereoisomería
C
COO-
+H3N H
CH3
C
COO-
CH3
NH3+H
COO-
C+H3N H
CH OH
CH3
COO-
C+H3N H
CH CH3
CH2
CH3
L-Treonina L-Isoleucina
PROPIEDADES DE LOS PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS AMINOACIDOS
La cisteína (C) tiene gran importancia La cisteína (C) tiene gran importancia estructural en las proteínas porque puede estructural en las proteínas porque puede reaccionar con el grupo SH de otra C para reaccionar con el grupo SH de otra C para formar un puente disulfuro (-S-S-), formar un puente disulfuro (-S-S-), permitiendo el plegamiento de la proteína. permitiendo el plegamiento de la proteína. Por este motivo, en algunos hidrolizados Por este motivo, en algunos hidrolizados proteicos se obtiene el AA proteicos se obtiene el AA cistinacistina, que , que está formado por está formado por dos cisteínas unidas dos cisteínas unidas por un puente disulfuropor un puente disulfuro..
NHC
C NHC
C
CH2
SH
CH2
SH
H O H O
N C
C
C
N
CH2 S S CH2 C
N
C
H
O
O
H
CN
COO-
CH+H3N
CH2 S S CH2
CH
COO-
+H3N
C
COO-
+H3N H
CH2
SH Cisteína
Cistina
PROPIEDADES DE LOS PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS
Los AA son excelentes amortiguadoresLos AA son excelentes amortiguadores, , gracias a la capacidad de disociación del gracias a la capacidad de disociación del grupo carboxilo, del grupo amino y de otros grupo carboxilo, del grupo amino y de otros grupos ionizables de sus cadenas laterales grupos ionizables de sus cadenas laterales (carboxilo, amino, imidazol, fenol, guanidino, (carboxilo, amino, imidazol, fenol, guanidino, etc).etc).
Equilibrios de ionización de los Equilibrios de ionización de los grupos ionizables de un AAgrupos ionizables de un AA
Valores de pKa de los aminoácidosValores de pKa de los aminoácidos
COOH
C H
CH3
H3N+
COO-
C H
CH3
H3N+COO-
C H
CH3
H2N
I IIIII
Base añadida (uu. arbitrarias)
0 1 2
pH
0
2
4
6
8
10
12
14
Titulación de aminoácido neutro
I
II
III
COOH
C H
CH2
H3N+
COOH
COO-
C H
CH2
H3N+
COOH
COO-
C H
CH2
H3N+
COO-
COO-
C H
CH2
H2N
COO-
I IIIII IV
Base añadida (uu. arbitrarias)
0 1 2 3
pH
0
2
4
6
8
10
12
14
I
II
III
IV
Titulación de aminoácido dicarboxílico
Base añadida (uu. arbitrarias)
0 1 2 3
pH
0
2
4
6
8
10
12
14
Titulación de aminoácido dibásico
I
II
III
IV
I IIIII IV
COOH
C HH3N+
(CH2)4
NH3+
COO-
C HH3N+
(CH2)4
NH3+
COO-
C HH2N
(CH2)4
NH3+
COO-
C HH2N
(CH2)4
NH2
El comportamiento ácido-base de los AA es el que va a El comportamiento ácido-base de los AA es el que va a determinar las determinar las propiedades electrolíticas de las propiedades electrolíticas de las proteínasproteínas, y de ellas dependen, en gran medida, sus , y de ellas dependen, en gran medida, sus propiedades biológicas. En el modelo de interacción propiedades biológicas. En el modelo de interacción proteína-ligando, la carga eléctrica de una y otro juegan proteína-ligando, la carga eléctrica de una y otro juegan un papel fundamental. Por este motivo, la función de las un papel fundamental. Por este motivo, la función de las proteínas es extraordinariamente sensible al pH:proteínas es extraordinariamente sensible al pH:
A pH bajoA pH bajo, la mayor parte de los grupos disociables , la mayor parte de los grupos disociables estarán protonados, y por lo tanto habrá un gran número estarán protonados, y por lo tanto habrá un gran número de de cargas positivascargas positivas en la proteína en la proteína
A pH elevadoA pH elevado, los grupos disociables no estarán , los grupos disociables no estarán protonados, con lo cual habrá mayor número de protonados, con lo cual habrá mayor número de cargas cargas negativasnegativas
Los grupos ácido-base débiles presentan una Los grupos ácido-base débiles presentan una capacidad tamponadora máxima en la zona capacidad tamponadora máxima en la zona próxima al pKapróxima al pKa. .
Hay que destacar el hecho de que estos valores Hay que destacar el hecho de que estos valores de pKa calculados para los AA en disolución de pKa calculados para los AA en disolución pueden verse ligeramente pueden verse ligeramente modificados en el modificados en el entorno proteicoentorno proteico. .
Se observa que el único grupo lateral con un Se observa que el único grupo lateral con un pKa próximo al pH fisiológico es la cadena pKa próximo al pH fisiológico es la cadena lateral de lalateral de la histidina histidina. Por ello, las proteínas . Por ello, las proteínas ricas en este AA se comportarán como ricas en este AA se comportarán como excelentes amortiguadores fisiológicos. excelentes amortiguadores fisiológicos.
Cambios en el pH se traducen en cambios Cambios en el pH se traducen en cambios en el número de cargas de la proteína, y en el número de cargas de la proteína, y estos cambios pueden inhibir la estos cambios pueden inhibir la interacción de la proteína con un ligando interacción de la proteína con un ligando determinado. Por este motivo, muchas determinado. Por este motivo, muchas proteínas (enzimas, sobre todo) sólo proteínas (enzimas, sobre todo) sólo pueden funcionar en un margen pueden funcionar en un margen relativamente estrecho de pH. Aquí radica relativamente estrecho de pH. Aquí radica la importancia del mantenimiento de la importancia del mantenimiento de valores constantes de pH en el medio valores constantes de pH en el medio interno del organismointerno del organismo
AMINOÁCIDOS PROTEICOS AMINOÁCIDOS PROTEICOS MODIFICADOSMODIFICADOS
Una vez que los AA codificables han sido incorporados a las Una vez que los AA codificables han sido incorporados a las proteínas, pueden sufrir ciertas transformaciones que dan lugar a proteínas, pueden sufrir ciertas transformaciones que dan lugar a los los AA modificados o particularesAA modificados o particulares. Entre las modificaciones . Entre las modificaciones más frecuentes destacan:más frecuentes destacan:
HIDROXILACIÓNHIDROXILACIÓN: Ejemplos típicos son la : Ejemplos típicos son la 4-hidroxiprolina4-hidroxiprolina o la o la 5-hidroxilisina5-hidroxilisina, que se encuentran en proporción importante en , que se encuentran en proporción importante en el colágeno. Estos AA se incorporan a la proteína como P o como el colágeno. Estos AA se incorporan a la proteína como P o como K, y son posteriormente hidroxilados.K, y son posteriormente hidroxilados.
CARBOXILACIÓNCARBOXILACIÓN: El E, por carboxilación post-sintética se : El E, por carboxilación post-sintética se convierte en ácido convierte en ácido g-carboxiglutámicog-carboxiglutámico..
4-hidroxiprolina 5-hidroxilisina δ- carboxiglutámico
Reacciones Quimicas Reacciones Quimicas ADICIÓN DE IODOADICIÓN DE IODO: En la tiroglobulina (una proteína del : En la tiroglobulina (una proteína del
tiroides), la tiroides), la TirosinaTirosina sufre diversas reacciones de sufre diversas reacciones de iodacióniodación y condensación que originan AA como la y condensación que originan AA como la monoiodotirosinamonoiodotirosina, , diiodotirosinadiiodotirosina, la , la triiodotirosinatriiodotirosina o o la la liotirosinaliotirosina..
CONDENSACIÓNCONDENSACIÓN: La : La cistinacistina es el resultado de la unión es el resultado de la unión de dos C por medio de unde dos C por medio de un puente disulfuro puente disulfuro (-S-S-). (-S-S-).
COO-
CH+H3N
CH2 S S CH2
CH
COO-
+H3N
C
COO-
+H3N H
CH2
SH Cisteína
Cistina
AMINOÁCIDOS NO PROTEICOSAMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
Se conocen más de un centenar, sobre todo en Se conocen más de un centenar, sobre todo en plantas superiores, aunque su función no plantas superiores, aunque su función no siempre es conocida. Se pueden dividir en tres siempre es conocida. Se pueden dividir en tres grupos:grupos:
1.- 1.- D-AMINOÁCIDOSD-AMINOÁCIDOS: La : La D-AlaD-Ala y el y el D-GluD-Glu forman parte del peptidoglicano de la pared forman parte del peptidoglicano de la pared celular de las bacterias. La gramicidina S es un celular de las bacterias. La gramicidina S es un péptido con acción antibiótica que contiene péptido con acción antibiótica que contiene D-D-PhePhe. En ciertos péptidos opioides de anfibios y . En ciertos péptidos opioides de anfibios y reptiles también aparecen D-aminoácidos.reptiles también aparecen D-aminoácidos.D-D-AlaD-GluD-PheAlaD-GluD-Phe
2.- 2.- αα -AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS-AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS: : La La L-ornitina L-ornitina y la y la L-citrulina L-citrulina son importantes son importantes
intermediarios en el metabolismo de la intermediarios en el metabolismo de la eliminación del nitrógeno y la eliminación del nitrógeno y la creatinacreatina (un (un derivado de la G) juega un papel importante derivado de la G) juega un papel importante como reserva de energía metabólica. como reserva de energía metabólica.
También pertenecen a este grupo la También pertenecen a este grupo la homoserinahomoserina y la y la homocisteínahomocisteína..
C
COO-
+H3N H
CH2
CH2
CH2
NH3+
C
COO-
+H3N H
CH2
CH2
CH2
NHCO
NH2
C
COO-
+H3N H
CH2
CH2
SH
C
COO-
+H3N H
CH2
CH2OH
Aminoácidos no proteicos: intermediarios metabólicos
Ornitina Citrulina
Homocisteína Homoserina
C
COO-
+H3N H
CH2
OH
HO
Aminoácidos no proteicos: DOPA
L-DOPA(dihidroxifenilalanina)
Catecolaminas
Hormonastiroideas
Melanina
COO-
CH2
CH2
NH3+
COO-
CH2
CH2
CH2
NH3+
-Aminoácidos
-Alanina GABA-Aminobutirato
Modificaciones postraduccionales, 1
C CH2
HC
NH2+
H2C COO-
HO
H C
COO-
+H3N H
CH2
CH2
C
CH2
NH3+
OHH
C
COO-
+H3N H
CH2
HC
COO-
COO-
4-hidroxiprolina
5-hidroxilisina
4-carboxiglutámico
SYSMEHFRWGKPV
-MSH (hormona estimulante de los melanocitos)
SYSMEHFRWGKPVGKKRRPVKVYPDAGEDQSAEAFPLEF
ACTH (Hormona corticotropa)
CYIQNCPLG
CYFQNCPRG
CYFQNCPKG
Oxitocina
Arginin-Vasopresina
Lisin-Vasopresina
Hormonaspeptídicas
NHNH
NO
O CH2
NHN
O CO
NH2
TRH (Hormona liberadora de tirotropina)
Piroglutamil-histidil-prolinamida
DRVYHPFHL DRVYHPF
HL
ECA
Angiotensina I Angiotensina II
RPPGFSPFR
KRPPGFSPFR
Bradiquinina
Kalidina
Péptidos vasoactivos