PROTEINAS

Clasificación. Propiedades

químicas.

Son biopolímeros lineales formados por α-L - AAunidos por Uniones Peptídicas, formandoheteropoliamidas de PM elevado, codificadosgenéticamente y biosintetizados por losribosomas.

Su función en los organismos es de 2 tipos:

Estructural

Funcional

Clasificación de las proteínas

Por su composición:

• Simples:

por hidrólisis dan sólo α-L-aminoácidos

– Albúmina

– Colágeno

– Elastina

– Queratina

•Conjugadas

Por hidrólisis producen otras moléculas orgánicas oinorgánicas además de AA

Esta porción no Aminoacídica se denomina grupoprostético y se clasifican de acuerdo con la naturalezadel mismo.

- Nucleoproteinas

- Lipoproteinas

- Glucoproteinas

- Fosfoproteinas

- Hemoproteinas

- Flavoproteínas

Por su solubilidad:

– Solubles en agua

– Insolubles en agua

– Solubles en amoniaco diluido

– Solubles en alcohol 70%

Por su conformación o forma tridimensional:

•Fibrosas:

Son cadenas polipeptídicas ordenadas a lo largo de un eje en forma paralela, formando fibras o láminas largas.

Son resistentes, insolubles en agua.

• Elementos estructurales del tejido conectivo:

- Colágeno en tendones

- Elastina en ligamentos

- Queratinas en cabello, uñas,pelos.

•Proteínas del músculo:

- Actina y Miosina

•Globulares:

Son cadenas polipeptídicas plegadas de modo que

adoptan formas esféricas o globulares compactas.

Son solubles en agua

• Función dinámica

– Enzimas

– Anticuerpos

– Proteínas de transporte

• Por su función biológica:

• Enzimas: catalizadores biológicos muy específicos y algunas con función reguladora

- Hexoquinasa, ADN-polimerasa

• Reserva: almacenan AA como elemento nutritivo

- Ovoalbúmina en clara de huevo

- Caseína en la leche

• Transporte: capaces de unirse y transportar moléculas

específicas por sangre

- Seroalbúmina: transporta acidos grasos

- Hemoglobina: transporta oxígeno en la sangre

- Mioglobina: transporta oxígeno en el músculo

- Lipoproteínas: transportan lípidos en la sangre

• Hormonas: moduladores de las funciones del

organismo.

- Insulina: regula metabolismo de la glucosa

- Hormona del crecimiento: regula crecimiento huesos

• Contráctil: elementos esenciales en sistemas motiles

y contráctiles

- Actina: filamentos móviles de las miofibrillas

- Miosina: filamentos estacionarios de miofibrillas

• Estructurales: elementos estructurales

- Colágeno: tendones, hueso, cartílago

- Elastina: ligamentos

- Queratina: piel, plumas, uñas, pezuñas

Propiedades químicas de las soluciones proteicas

• Las proteínas son polielectrólitos anfóteros (actúan

como base o ácido débiles según el medio en donde

estén disueltas), presentan diferentes puntos isoiónicos

debido a los grupos amino y carboxilo, razón de sus

propiedades buffers.

• Las propiedades están en función del grupo ionizable.

• La solubilidad de las proteínas es variable y depende de

la distribución y de la proporción de grupos polares y

no polares de la molécula.

Propiedades químicas de las soluciones proteicas

• Se define como Punto isoiónico al pH al cual la proteínano presenta carga eléctrica residual y no migra al sersometida a un campo eléctrico.

• La proteína es soluble cuando ocurre interacciónproteina-agua. Tiende a ser insoluble en su pI.

• Tiende a ser insoluble cuando ocurre interacciónproteina-proteina.

• Cualquier condición que altere esas interaccionesalterará la solubilidad.

Desnaturalización

• Es la modificación que ocurre en la estructura nativa

de una proteína, alterando así sus propiedades.

Comprende alteraciones de la estructura 2°, 3° y 4°.

• La estructura 1° se mantiene.

• Las alteraciones que se observan son:

• Disminución de la solubilidad y/o pérdida de la

actividad biológica

• Floculación y coagulación

Agentes desnaturalizantes

• Calor: la agitación térmica afecta las interacciones queestabilizan la estructura tridimensional de las proteínas(puentes H, interacción hidrofóbica).

• Ácidos: se combinan con proteínas con carga (+)formando complejos proteinatos insolubles ej.:tricloroacetato de proteina.

• Sales de metales pesados: se combinan con proteínasde carga (-) formando proteinatos insolubles ej.:proteinato de plomo.

• Solventes orgánicos: presentan constante dieléctricainferior al agua, entonces la atracción entre cargasopuestas es alta (precipitación).

Precipitación de proteínas:

Pueden ser precipitadas sin sufrir desnaturalización por:

• variación de pH

• por alteración de la fuerza iónica del medio

• por acción de solventes orgánicos a baja temperatura.

Solubilidad de proteínas:

• Si se agregan a una solución de proteína en agua purapequeñas cantidades de sal, su solubilidad aumenta aldisminuir la interacción proteína-proteína. Efecto salting-in

• A altas concentraciones de sal, ocurre una deshidrataciónresultando una precipitación o salting-out.

• Este fenómeno se utiliza para la separación de proteínas.

Función Contráctil: elementos esenciales en sistemas motiles y contráctiles

Los organismos se mueven, las células se mueven, las organelas se mueven, las macromoléculas se mueven dentro de las células.

La mayoría de estos movimientos se originan a partir de la actividadde unos fascinantes motores moleculares basados en proteínas.

Grandes aglomerados de proteínas motoras llevan a cabo cambiosconformacionales cíclicos que se acumulan en fuerzas direccionalesmediados por reacciones químicas, dependientes de ATP.

Algunos movimientos son débiles como los responsables de laseparación de los cromosomas en la división celular, otros sonfuertes como la contracción muscular por Actina y Miosina.

Miosina: filamentos estacionarios de miofibrillas.

Actina: filamentos móviles de las miofibrillas

Proteínas del músculo

Las proteínas aisladas desde miofibrillas son:

Miosina, Actina, Tropomiosina y Troponina.

Miosina

Representa el 55% de la proteína del músculo y forma los filamentos

gruesos o bastoncillos.

Su molécula es asimétrica, con una cabeza globular y una larga cola

fibrilar, constituyendo una doble a hélice.

Estas hélices se unen para formar los haces o filamentos gruesos.

Las cabezas globulares de la miosina tienen actividad ATP-ásicas.

Actina

Representa el 25% de la proteína muscular.

Los monómeros de 45 kDa (Actina G) son globulares y se polimerizan para formar la Actina F en dos hileras de fibras enrolladas en hélice.

Tropomiosina

Es una proteína fibrosa de 64 kDa., que es formada por dos cadenas (ahelice) enrolladas y alojadas en los surcos que forma el filamento de Actina.

Troponina

Es un complejo de tres proteínas diferentes: T, C e I. La T se une a la tropomiosina, la I inhibe las interacciones miosina y actina. La C es una proteina fijadora de calcio Ca+2, similar a la Calmodulina.